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熱處理后的駱駝和牛奶蛋白研究對比(代理駱駝

瀏覽: ?? 時間:2020-05-16 11:17

摘要:牛奶是由所有營養(yǎng)成分組成的,主要是前蛋白、脂肪、乳糖和礦物質(zhì)。牛牛奶的蛋白質(zhì)分數(shù)基本上由乳清蛋白,主要b-lactoglobulin (b-lg),一個乳白蛋白(la)( 奶粉駱駝奶粉代理電話) 、免疫

牛奶是由所有營養(yǎng)成分組成的,主要是前蛋白、脂肪、乳糖和礦物質(zhì)。牛牛奶的蛋白質(zhì)分數(shù)基本上由乳清蛋白,主要b-lactoglobulin (b-lg),一個乳白蛋白(la)(奶粉駱駝奶粉代理電話)、免疫球蛋白(Ig)與牛血清白蛋白(BSA)和聚集在——酪蛋白膠束,約占總數(shù)的80%牛牛奶蛋白質(zhì)含量熱處理包括在大多數(shù)乳制品行業(yè),以獲得細菌安全的最終產(chǎn)品,并延長其保質(zhì)期。根據(jù)時間、溫度和加熱速度,牛奶蛋白成分中已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了一些結(jié)構(gòu)上的改變。Singh(1995)的研究表明,在經(jīng)過熱處理的牛奶中,牛奶蛋白的大量非均質(zhì)聚集。在不同的加熱條件下,熱誘導(dǎo)的牛奶蛋白締合反應(yīng)已被廣泛研究。以前的研究表明,酪蛋白和乳清蛋白都參與了在熱處理過的牛奶中發(fā)現(xiàn)的蛋白質(zhì)聚集體,而分子間二硫鍵的形成主要是牛奶中熱誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)結(jié)合。熱蛋白變性被認為是導(dǎo)致二硫化物連接的乳蛋白聚合反應(yīng)的首要步驟。

半胱氨酸殘基的硫醇基團出現(xiàn)在未折疊蛋白中,可以在疏水性蛋白聚集物中引發(fā)硫醇-二硫鍵交換反應(yīng)。熱變性b-lg在水中的自聚集德克魯夫,1994),乳清蛋白和/或其聚集物與酪蛋白的熱誘導(dǎo)關(guān)聯(lián)(Corredig &Dalgleish(1999)根據(jù)這一機制進行了解釋。 駱駝奶是干旱和半干旱地區(qū)居民的重要營養(yǎng)來源。駱駝奶已被證明具有營養(yǎng)和治療特性,在一些國家。與其他種類的牛奶相比,它含有更多的必需脂肪酸和抗菌劑。駱駝奶乳清蛋白的主要成分與牛乳清蛋白相似,但b-lg蛋白含量較低。目前,大部分的駱駝奶是在新鮮的狀態(tài)下消費的。

因此,為了延長其保質(zhì)期,可以對駱駝奶進行巴氏殺菌等不同的熱處理。然而,在一些地區(qū)(主要是海灣國家和中亞地區(qū)),(奶粉駱駝奶粉代理電話)將熱處理作為保存奶的一種手段應(yīng)用于駱駝奶,迄今為止,只有少數(shù)研究探討了熱處理對駱駝乳清蛋白的影響。最近,F(xiàn)elfoul等人(2016)研究了在駱駝和牛奶加熱過程中沉積物的生成,并對其微觀結(jié)構(gòu)和化學(xué)成分進行了評價他們已經(jīng)證明,礦床獲得后將駱駝奶在80°C溫度下加熱60分鐘,其中含有57%的w/w蛋白質(zhì)和35%的w/w礦物。

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